PURIFICAÇÃO DE L-ASPARAGINASE DE Aspergillus caespitosus E APLICAÇÃO COMO ATIVO EM MICROPARTÍCULAS
A L-asparaginase é uma enzima importante na indústria de alimentos por sua capacidade de inibir a formação de acrilamida, um composto potencialmente carcinogênico que resulta da reação de Maillard entre L-asparagina e açúcares redutores. A L-asparaginase (E.C. 3.5.1.1) catalisa a conversão de L-asparagina em ácido L-aspártico e amônia, prevenindo a formação de acrilamida. Fungos são frequentemente utilizados para produzir essa enzima devido à sua alta produtividade, facilidade de cultivo e estabilidade. Embora as aplicações alimentícias não exijam um nível elevado de purificação, a utilização de enzimas purificadas permite uma maior eficiência e segurança no processo, garantindo operações mais previsíveis e reduzindo o risco de contaminantes e reações adversas. Criogéis, com sua estrutura macroporosa, biocompatibilidade e estabilidade, oferecem uma alternativa eficaz para a purificação de biocompostos a partir de meios viscosos e não clarificados, reduzindo o número de etapas do processo de purificação e auxiliando na manutenção da integridade dos compostos de interesse. Sendo assim, este trabalho tem como objetivo o desenvolvimento e a caracterização de criogéis de troca iônica para a purificação da L-asparaginase produzida pelo fungo Aspergillus caespitosus, por fermentação em estado sólido. A proposta inclui aprimorar o processo de purificação da enzima, encapsular o produto final e investigar sua aplicação em alimentos.